Bennici, Carmelo and Nicosia, Aldo and Salamone, Monica and Biondo, Girolama and Armeri, Grazia Maria and Macaluso, Emanuele and Mazzola, Salvatore and Cuttitta, Angela (2016) Tecniche di campionamento e isolamento della microfauna buccale da Muraena Helena. Technical Report. IAMC-CNR, Capo Granitola. (Unpublished)
|
Text
Tecniche di campionamento e isolamento della microfauna boccale daMuraena Helena rev A (1)definitivo.pdf - Draft Version Download (1MB) | Preview |
Abstract
Le tecniche di seguito descritte, sono state eseguite con lo scopo di ricercare nuove fonti di proteasi da batteri marini. Le proteasi sono enzimi che possono essere classificati in quattro gruppi principali in base al residuo catalitico essenziale del loro sito attivo: serino proteasi, cisteino proteasi, aspartato proteasi e metalloproteasi. Ampiamente espressa negli eucarioti, procarioti e virus. Ad oggi, variegate sono le applicazioni di enzimi proteolitici nel campo della medicina rigenerativa. Queste includono, la dissociazione dei tessuti per l’isolamento di cellule da applicare alle terapie cellulari per l'ingegneria tissutale (Mineo et al., 2009). Recentemente, oggetto di studio sempre più crescente è l’identificazione di nuove fonti di enzimi proteolitici. A tal fine sono state studiate e identificate proteasi da pesci (Castillo-Yanez FJ et al., 2005)e da batteri marini (Klomklao et al.,2006; Gerday et al., 2000). È stato infatti dimostrato che gli enzimi marini hanno proprietà uniche, tra cui: l'alta efficienza a temperature più basse e la capacità di essere inattivate con un semplice innalzamento della temperatura (Zhang et al., 2010). Inoltre, dal momento che gli enzimi di microrganismi marini sono noti per essere più stabili e attivi di quelle animali e vegetali, è sorto un grande interesse per queste fonti microbiche di enzimi (Haddar et al., 2009; Macouzet et al., 2005). La crescente richiesta di questi tipi di enzimi ha portato a clonare e produrre varie proteasi, incluse le tripsine, in sistemi di espressione eterologa (Jónsdóttir et al., 2009; Uesugi et al., 2008). Sebbene tale famiglia consista principalmente di enzimi eucariotici, è stato dimostrato che batteri del genere Streptomyces producono tali enzimi (Olafson et al., 1975). Anche i batteri appartenenti a Vibrio sono noti per la produzione di diverse proteasi e collagenasi comprese metalloproteasi (Kim et al.,). Inoltre, tre differenti proteasi, denominati VesA, VesB e VesC, strutturalmente correlate alla tripsina, sono state identificate come componenti del secretoma di Vibrio colerae attraverso il meccanismo di azione di tipo II (Lawrence et al., 2011). Batteri marini come il Vibrio spp, Putrefaciens Shewanella, e Staphylococcus e Micrococcus spp sono noti per causare infezioni delle ferite nell'uomo. Tali ferite sono a volte causate da morsi di pesci (Gadwal et al., 2014). La murena, generalmente considerata aggressiva, è in grado di attaccare gli esseri umani e il loro morso rappresenta una potenziale causa di gravi infezioni batteriche. Per questo motivo si è deciso di effettuare studi di isolamento e caratterizzazione della microfauna batterica della bocca delle murene, e da essa caratterizzare l’attività di proteasi di interesse scientifico.
| Item Type: | Monograph (Technical Report) |
|---|---|
| Uncontrolled Keywords: | Muraena helena, microfauna buccale, batteri marini, proteasi |
| Subjects: | 500 Scienze naturali e Matematica > 570 Scienze della vita; Biologia > 571 Fisiologia e soggetti connessi (Classificare qui le opere d'insieme sui processi biologici interni) > 571.7 Controllo biologico e secrezioni 500 Scienze naturali e Matematica > 570 Scienze della vita; Biologia > 579 Microrganismi, funghi, alghe. Classificare qui la Microbiologia, i Protista, le protofite, le Thallobionta (Thallophyta); la Storia naturale e la Biologia descrittiva di microrganismi, funghi, alghe; le opere interdisciplinari su microrganismi, funghi |
| Depositing User: | Carmelo Bennici |
| Date Deposited: | 10 Mar 2016 13:32 |
| Last Modified: | 10 Mar 2016 13:32 |
| URI: | http://eprints.bice.rm.cnr.it/id/eprint/12717 |
Actions (login required)
 |
View Item |
